Назначение: набор Human MMP-2 Quantikine ELISA Kit предназначен для количественного определения человеческой,мышиной/крысиной/свиной/собачьей матриксной металлопротеиназы-2 (MMP-2) в образцах супернатантов клеточных культур, сыворотки и плазмы (ЭДТА, гепаринизированной) крови методом иммуноферментного анализа.
Диапазон измерения: 0.033-32 нг/мл.
Аналитическая чувствительность: 0.033 нг/мл.
Приложения теста: матриксные металлопротеиназы (ММР), также называемые матриксины, составляют семейство цинк- и кальций-зависимых эндопептидаз, их функция – расщепление почти всех основных белковых компонентов внеклеточного матрикса (ECM). Они играют важную роль во многих нормальных физиологических процессах, таких как эмбриональное развитие, морфогенез, репродукция и тканевое ремоделирование. Они также участвуют во многих патологических процессах, таких как воспаление и заживление ран, артрит, рак и сердечно-сосудистые заболевания. ММР-2 (желатиназа А) широко экспрессируется во время развития, и её уровень повышается в местах повреждения тканей, воспаления и в стромальных клетках, окружающих пораженное метастазирующей опухолью место. Это способствует прогрессии опухоли за счет ангиогенеза и метастатического фенотипа in vivo. В этих условиях MMP-2 повышена во многих жидкостях организма. ММР-2 человека секретируется в качестве негликозилированного профермента (про-ММР-2) м.м. 72 кДа, включающего продомен длиной 80 аминокислотных остатков (аа) и зрелый регион из 551 аа. Продомен содержит характерный для всех MMPs мотив «цистеиновый выключатель», поскольку содержит SH-группу, которая, связываясь с атомом Zn2+ в активном центре, поддерживает ММР-2 в неактивном состоянии. Удаление продомена может быть инициировано другими ММР мембранного типа (MT-MMPs), такими как сериновые протеазы тромбин и активированный протеин С. В результате зрелая форма активного фермента состоит из каталитического домена, который прерывается тремя смежными фибронектин типа II-подобными доменами, и С-концевого гемопексин-подобного домена. Человеческий про-MMP-2 на 97% идентичен аа последовательности мышиного и крысиного про-MMP-2. В то время как количество вновь синтезированных MMPs регулируется главным образом на уровне транскрипции, протеолитическая активность существующих ММР контролируется активацией проферментов и ингибированием активных ферментов эндогенными ингибиторами, такими как α2-макроглобулин и тканевые ингибиторы металлопротеиназ (TIMPs). TIMP-1 - TIMP-4 ингибируют активную ММР-2 с помощью прочного, но нековалентного связывания их N-концевых доменов с каталитическим доменом ММР-2 в стехиометрическом отношении 1:1. Кроме того, TIMP-2 и -3 могут связывать про-ММР-2 на поверхности клетки тройными комплексами с МТ-ММР. Вместе с ММР-9 (желатиназа В), ММР-2 разрушает желатин (денатурированный коллаген) и коллаген типа IV - основной компонент базальной мембраны. Она может также разрушать коллагены V, VII и X, декорин, эластин и фибронектин. ММР-2 процессирует и модулирует функции многих других вазоактивных и провоспалительных молекул, включая адреномедуллин, big эндотелин-1, кальцитонин-ген родственный пептид, CCL7/MCP-3, CXCL12/SDF-1, галектин-3, IGFBP-3, IL-1β, S100A8 и S100A9.