Рецептор урокиназного активатора плазминогена (u-PAR) (не для использования в медицинских целях), кат. номер DUP00
Набор реагентов для количественного определения рецептора урокиназного активатора плазминогена методом иммуноферментного анализа. (не для использования в медицинских целях)

Назначение: набор Human uPAR Quantikine ELISA Kit предназначен для количественного определения человеческого рецептора урокиназного активатора плазминогена (u-PAR) в образцах супернатантов клеточных культур, сыворотки, плазмы крови и мочи методом иммуноферментного анализа.
Диапазон измерения: 33-4000 пг/мл.
Аналитическая чувствительность: 33 пг/мл.
Приложения теста: рецептор активатора плазминогена урокиназного типа (uPAR), также известный как CD87, представляет собой рецептор клеточной поверхности, который с высокой аффинностью связывает активатор плазминогена урокиназного типа (uPA), тем самым содействуя перицеллюлярной активации плазминогена. uPAR, uPA и ингибитор активатора плазминогена-1 (PAI-1) образуют триаду со множеством функций, включая регуляцию прикрепления клеток, миграцию, пролиферацию и дифференцировку с помощью и протеолитического, и непротеолитического механизмов.
uPAR крепится к внеклеточным поверхностям с помощью связи гликозил-фосфатидилинозитол (GPI) без трансмембранного домена. uPAR синтезируется в виде полипептида длиной 335 аминокислотных остатков (аа) и включает в себя сигнальный пептид из 22 аа. Пептид из 30 аа отщепляется от С-конца при связывании с GPI-якорем. При потере сигнального пептида и С-концевого пептида зрелый белок имеет длину 283 аа. Он вариабельно гликозилирован с увеличением массы от около 31 кДа для негликозилированной белковой цепочки до целых 55 кДа у зрелого гликопротеина.
Pro-uPA - одноцепочечный белок, активируется с образованием двухцепочечного белка uPA с дисульфидными связями протеолитическим расщеплением плазмином. Либо про-uPA, либо активный двухцепочечный uPA связываются с высокой аффинностью с uPAR. Следовые количества плазмина активируют превращение pro-uPA в uPA, приводя к росту образования плазмина в петле положительной обратной связи, которая усиливается uPAR. В то время как детали инициирующего события не ясны, эффект заключается в образовании плазмина на поверхности клетки, где он разрушает внеклеточный матрикс путем активации матриксных металлопротеиназ. Это, кажется, ключевое событие в опухолевой инвазии и метастазировании и в миграции клеток в общем. Функции системы uPA/uPAR R, однако, более обширны, чем образование плазмина, и они включают в себя непротеолитические функции. uPA/uPAR локализован в сайтах фокальных контактов клеток внутри субстрата. Эти сайты включают внутриклеточный винкулин и молекулу внеклеточной адгезии витронектин, предполагая прямые функции адгезии и внутриклеточного сигналинга для uPAR. uPAR связывается с интегринами, и он обладает хемотаксической активностью в одном протеаза-чувствительном регионе.
uPAR измеряется в плазме крови человека. Растворимый uPAR образуется удалением GPI якоря эндогенной фосфолипазой D, при этом uPAR высвобождается с поверхности, где он был прикреплен. Он повышен в плазме пациентов с пароксизмальной ночной гемоглобинурией, где проявляется неспособность GPI якоря связываться с белками. Было постулировано, что также может существовать растворимый uPAR за счет альтернативного сплайсинга из первичного транскрипта, как это было показано для мышиного uPAR. uPAR был определен в моче, где его уровень согласуется с изменением концентрации креатинина.
Диапазон измерения: 33-4000 пг/мл.
Аналитическая чувствительность: 33 пг/мл.
Приложения теста: рецептор активатора плазминогена урокиназного типа (uPAR), также известный как CD87, представляет собой рецептор клеточной поверхности, который с высокой аффинностью связывает активатор плазминогена урокиназного типа (uPA), тем самым содействуя перицеллюлярной активации плазминогена. uPAR, uPA и ингибитор активатора плазминогена-1 (PAI-1) образуют триаду со множеством функций, включая регуляцию прикрепления клеток, миграцию, пролиферацию и дифференцировку с помощью и протеолитического, и непротеолитического механизмов.
uPAR крепится к внеклеточным поверхностям с помощью связи гликозил-фосфатидилинозитол (GPI) без трансмембранного домена. uPAR синтезируется в виде полипептида длиной 335 аминокислотных остатков (аа) и включает в себя сигнальный пептид из 22 аа. Пептид из 30 аа отщепляется от С-конца при связывании с GPI-якорем. При потере сигнального пептида и С-концевого пептида зрелый белок имеет длину 283 аа. Он вариабельно гликозилирован с увеличением массы от около 31 кДа для негликозилированной белковой цепочки до целых 55 кДа у зрелого гликопротеина.
Pro-uPA - одноцепочечный белок, активируется с образованием двухцепочечного белка uPA с дисульфидными связями протеолитическим расщеплением плазмином. Либо про-uPA, либо активный двухцепочечный uPA связываются с высокой аффинностью с uPAR. Следовые количества плазмина активируют превращение pro-uPA в uPA, приводя к росту образования плазмина в петле положительной обратной связи, которая усиливается uPAR. В то время как детали инициирующего события не ясны, эффект заключается в образовании плазмина на поверхности клетки, где он разрушает внеклеточный матрикс путем активации матриксных металлопротеиназ. Это, кажется, ключевое событие в опухолевой инвазии и метастазировании и в миграции клеток в общем. Функции системы uPA/uPAR R, однако, более обширны, чем образование плазмина, и они включают в себя непротеолитические функции. uPA/uPAR локализован в сайтах фокальных контактов клеток внутри субстрата. Эти сайты включают внутриклеточный винкулин и молекулу внеклеточной адгезии витронектин, предполагая прямые функции адгезии и внутриклеточного сигналинга для uPAR. uPAR связывается с интегринами, и он обладает хемотаксической активностью в одном протеаза-чувствительном регионе.
uPAR измеряется в плазме крови человека. Растворимый uPAR образуется удалением GPI якоря эндогенной фосфолипазой D, при этом uPAR высвобождается с поверхности, где он был прикреплен. Он повышен в плазме пациентов с пароксизмальной ночной гемоглобинурией, где проявляется неспособность GPI якоря связываться с белками. Было постулировано, что также может существовать растворимый uPAR за счет альтернативного сплайсинга из первичного транскрипта, как это было показано для мышиного uPAR. uPAR был определен в моче, где его уровень согласуется с изменением концентрации креатинина.
Новости
02.03.2023
Конференции