Назначение: набор Human FGF basic Quantikine ELISA Kit предназначен для количественного определения человеческого фактора роста фибробластов-2 (основная форма) в образцах супернатантов клеточных культур, сыворотки, плазмы крови методом иммуноферментного анализа.
Диапазон измерения: 3-640 пг/мл.
Аналитическая чувствительность: 3 пг/мл.
Приложения теста: фактор роста фибробластов, основная форма (FGFb), который также называется FGF-2 (фактор роста фибробластов-2) или HBGF-2 (гепарин-связывающий фактор роста-2), является наиболее интенсивно изучаемым из 22 митогенных белков семейства факторов роста фибробластов. Члены семейства разделяют 35-60% идентичности аминокислотной последовательности (аа), но только у кислой и основной формы FGF отсутствуют сигнальные последовательности, и они секретируются альтернативным путем. Изоформа FGFb м.м. 18 кДа может быть обнаружена как в цитоплазме, так и в ядре, а также может секретироваться. Хранилищем FGFb в клетке или на поверхности клетки служат, видимо, гепарансульфат протеогликаны (HSPG). Транскрипция из альтернативных сайтов старта приводит к продукции изоформ м.м. 21-23 кДа, встречающихся только в ядре. Высоко- и низкомолекулярные изоформы человеческого FGFb предназначены для стимуляции экспрессии различных генов. Человеческий FGFb м.м. 18 кДа имеет идентичную на 97% и 99% аа последовательность с мышиным/крысиным и бычьим/овечьим FGFb, соответственно. FGFb экспрессируется повсеместно. Однако удаление мышиного гена FGFb дает относительно мягкие формы нарушения сердечно-сосудистой, костной и нервной систем, что предполагает компенсацию функции другими членами семейства FGF. Трансгенная гиперэкспрессия FGFb оказывает в основном влияние на развитие и минерализацию костей.
Четыре тирозинкиназных рецептора (FGF R) для FGF и их варианты сплайсинга показывают дифференциальное связывание факторов роста фибробластов. FGFb преимущественно связывает рецепторы FGF R1c и 2с, для которых он имеет пикомолярную аффинность. Также имеется ряд других связывающихся с FGFb молекул, что тонко настраивает активность FGFb в зависимости от их расположения и количества. Эти молекулы включают гепарин, интегрин αvβ3, растворимый FGF R1, FGF-связывающий белок, свободные ганглиозиды, тромбоспондин, пентраксин 3, фибриноген, α2-макроглобулин, тромбоцитарный фактор роста и фактор тромбоцитов-4, которые все связываются с FGFb с наномолярной аффинностью. Эти молекулы могут действовать в качестве корецепторов или молекул адгезии на клетках, ловушек или резервуаров во внеклеточном матриксе и скавенджерами или шаперонами в виде свободных белков. Связывание FGFb на клеточной поверхности с гепарансульфат протеогликанами (HSPG) особенно важно и необходимо для связывания, димеризации и активации FGF R. FGFb модулирует такие нормальные процессы, как ангиогенез, заживление ран, тканевая репарация, обучение и память, эмбриональное развитие и дифференцировка тканей сердца, костей и головного мозга. Его уровень повышается в ответ на воспаление через такие медиаторы, как TNF-α, IL-1β, IL-2, PDGF и оксид азота. Многие опухоли человека экспрессируют FGFb, который может коррелировать с опухолевой васкуляризацией.