Кислотно-лабильная субъединица (не для использования в медицинских целях), кат. номер MD-E35
Набор для количественного определения кисотно-лабильной субъединицы иммуноферментным методом (не для использования в медицинских целях)
Назначение: набор ALS-ELISA предназначен для количественного определения человеческой кислото-лабильной субъединицы (ALS) в образцах человеческой сыворотки и плазмы иммуноферментным методом.
Приложения теста: инсулиноподобные факторы роста (IGF) – I и II типов в циркуляции связываются со специфическими связывающими IGF белками (IGFBP). К настоящему времени идентифицировано семь разных белков IGFBP. Эти связывающие белки являются регуляторами биодоступности, транспортировки и хранения IGF и способствуют данным процессам. Уровень экспрессии IGFBP зависит от физиологических условий и условий развития организма. В крови наибольший уровень среди IGFBP у IGFBP-3. IGFBP-3, также, как и IGFBP-5, может образовывать так называемый тройной комплекс с IGF и кислото-лабильной субъединицей (ALS, кислотно-лабильная субъединица). В циркуляции почти весь IGF находится в связанном состоянии с этим тройным комплексом, и таким образом не может проникать через эндотелиальный барьер. Только очень небольшое количество IGF или IGFBP-3 находится в свободном состоянии, не связанном с тройным комплексом. ALS - важная составляющая механизма сохранения IGF в циркуляции. При дефиците ALS или генетическом его дефекте (например, у нокаутных мышей) концентрация IGF и IGFBP-3 в циркуляции значительно снижена, что приводит к нарушению роста.
ALS синтезируется в качестве пропептида, состоящего из 605 аминокислотных остатков. При отщеплении сигнального пептида (AA 1-27), необходимого для секреции ALS (Swiss-Prot P35858 Version 82), происходит перенос ALS. Зрелый белок состоит из 578 аминокислотных остатков и содержит примерно 20 повторов богатой лейцином последовательности. Было описано несколько потенциальных сайтов N-концевого гликозилирования кроме этих богатых лейцином повторов.
Miller BS и соавт. показали, что неполное гликозилирование IGF, ALS и IGFBP-3 приводит к уменьшению концентрации этих белков в сыворотке крови. Терапия маннозой per os приводила к частичной нормализации паттерна гликозилирования, что сопровождалось улучшением роста.
Мутации или полное отсутствие гена, кодирующего ALS, приводят к дефициту IGF/IGFBP-3 и нарушению роста. Помимо роста также могут быть вовлечены и другие эндокринные механизмы. При первичном дефиците ALS может наблюдаться гиперинсулинемия. Кроме того, предполагают, что комплекс ALS-IGF-IGFBP имеет значение в развитии ишемической болезни сердца.
Первый иммуноанализ ALS был описан Baxter RC и соавт. в 1990. При использовании этого некоммерческого радиоиммуноанализа было показано, что ALS в сыворотке крови здоровых лиц присутствует в высоких концентрациях (50 мкг/мл). Но ALS не обнаруживается в других биологических жидкостях человека, таких как амниотическая жидкость, спинномозговая жидкость или семенная плазма, несмотря на то, что уровень IGFBP-3 в этих жидкостях высокий.
Приложения теста: инсулиноподобные факторы роста (IGF) – I и II типов в циркуляции связываются со специфическими связывающими IGF белками (IGFBP). К настоящему времени идентифицировано семь разных белков IGFBP. Эти связывающие белки являются регуляторами биодоступности, транспортировки и хранения IGF и способствуют данным процессам. Уровень экспрессии IGFBP зависит от физиологических условий и условий развития организма. В крови наибольший уровень среди IGFBP у IGFBP-3. IGFBP-3, также, как и IGFBP-5, может образовывать так называемый тройной комплекс с IGF и кислото-лабильной субъединицей (ALS, кислотно-лабильная субъединица). В циркуляции почти весь IGF находится в связанном состоянии с этим тройным комплексом, и таким образом не может проникать через эндотелиальный барьер. Только очень небольшое количество IGF или IGFBP-3 находится в свободном состоянии, не связанном с тройным комплексом. ALS - важная составляющая механизма сохранения IGF в циркуляции. При дефиците ALS или генетическом его дефекте (например, у нокаутных мышей) концентрация IGF и IGFBP-3 в циркуляции значительно снижена, что приводит к нарушению роста.
ALS синтезируется в качестве пропептида, состоящего из 605 аминокислотных остатков. При отщеплении сигнального пептида (AA 1-27), необходимого для секреции ALS (Swiss-Prot P35858 Version 82), происходит перенос ALS. Зрелый белок состоит из 578 аминокислотных остатков и содержит примерно 20 повторов богатой лейцином последовательности. Было описано несколько потенциальных сайтов N-концевого гликозилирования кроме этих богатых лейцином повторов.
Miller BS и соавт. показали, что неполное гликозилирование IGF, ALS и IGFBP-3 приводит к уменьшению концентрации этих белков в сыворотке крови. Терапия маннозой per os приводила к частичной нормализации паттерна гликозилирования, что сопровождалось улучшением роста.
Мутации или полное отсутствие гена, кодирующего ALS, приводят к дефициту IGF/IGFBP-3 и нарушению роста. Помимо роста также могут быть вовлечены и другие эндокринные механизмы. При первичном дефиците ALS может наблюдаться гиперинсулинемия. Кроме того, предполагают, что комплекс ALS-IGF-IGFBP имеет значение в развитии ишемической болезни сердца.
Первый иммуноанализ ALS был описан Baxter RC и соавт. в 1990. При использовании этого некоммерческого радиоиммуноанализа было показано, что ALS в сыворотке крови здоровых лиц присутствует в высоких концентрациях (50 мкг/мл). Но ALS не обнаруживается в других биологических жидкостях человека, таких как амниотическая жидкость, спинномозговая жидкость или семенная плазма, несмотря на то, что уровень IGFBP-3 в этих жидкостях высокий.
Новости